Glicoproteínas multifuncionales.
Las glicoproteínas principales multifuncionales encontradas en la matriz extracelular son: fibronectina (FN), laminina (LN), tenascina (TN) y trombospondina (TB). Para cumplir con sus funciones estas moléculas necesitan de otras moléculas que sirven de unión entre la matriz extracelular y el citoesqueleto celular, como son: las integrinas, las caderinas, las inmunoglobulinas y las selectinas.
Fibronectina.
Glicoproteína de adhesión celular, se encuentra formada por un dímero de unidades idénticas, enlazadas entre sí por puentes disulfuros. Cada unidad tiene 2.500 residuos de aminoácidos y posee una serie de dominios globulares, separadas por cadenas de polipéptidos lineales. La fibronectina presenta en su estructura la secuencia RGD, una de las moléculas de reconocimiento más estudiadas en la adhesión celular.
Láminina.
Glicoproteína que posee un peso molecular de 900.000 kd tiene forma de cruz y está compuesta por tres cadenas polipeptídicas diferentes. Componen una familia de siete miembros o variantes, constituidos por ocho subunidades
En el trofoblasto, la laminina se localiza en la membrana basal y tiene un papel fundamental durante el proceso de implantación y en la diferencia de las vellosidades placentarias.
