La colágena se origina por una proteína precursora llamada tropocolágena, está formado por tres cadenas polipeptídicas llamadas cadenas alfa (no hélices alfa). Cada cadena α está constituida por un polipéptido, formado por una repetición en tándem de tres aminoácidos siendo muy ricas en prolina o hidroxiprolina y glicina, las cuales son fundamentales en la formación de la superhélice.
La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte de la colágena es la 4-trans-OH-L-prolina. La prolina estabiliza la conformación helicoidal en cada una de sus cadenas α; la glicina, sin embargo, se sitúa ocupando un lugar cada tres residuos localizándose a lo largo de la región central, favorece el empaquetamiento de las tres cadenas α y es necesaria para la formación de la superhélice de la colágena.
Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice. Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágena son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágena asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágena.
La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolágena a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla. Las fibras de colágena forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes.
Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágena que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.
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Esquema de la síntesís de fibras de colágena. |