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iv) Otras proteínas estructurales de la matriz extracelular.

Glicoproteínas multifuncionales.

Las glicoproteínas principales multifuncionales encontradas en la matriz extracelular son: fibronectina (FN), laminina (LN), tenascina (TN) y trombospondina (TB). Para cumplir con sus funciones estas moléculas necesitan de otras moléculas que sirven de unión entre la matriz extracelular y el citoesqueleto celular, como son: las integrinas, las caderinas, las inmunoglobulinas y las selectinas.

Fibronectina.

Glicoproteína de adhesión celular, se encuentra formada por un dímero de unidades idénticas, enlazadas entre sí por puentes disulfuros. Cada unidad tiene 2.500 residuos de aminoácidos y posee una serie de dominios globulares, separadas por cadenas de polipéptidos lineales. La fibronectina presenta en su estructura la secuencia RGD, una de las moléculas de reconocimiento más estudiadas en la adhesión celular.

Láminina.

Glicoproteína que posee un peso molecular de 900.000 kd tiene forma de cruz y está compuesta por tres cadenas polipeptídicas diferentes. Componen una familia de siete miembros o variantes, constituidos por ocho subunidades

En el trofoblasto, la laminina se localiza en la membrana basal y tiene un papel fundamental durante el proceso de implantación y en la diferencia de las vellosidades placentarias.

iii) Glucosaminoglicanos y proteoglicanos.

Los Glucosaminiglicanos (GAGs) son los hetero-polisacáridos más abundantes del cuerpo. Estas moléculas son polisacáridos largos sin rami-ficaciones y contienen repe-ticiones de una unidad de disacáridos. Las unidades de disacáridos contienen una de dos azúcares modificadas, N-acetilgalactosamina (GaINAc) ó N-acetilglucosamina (GlcNAc) y un ácido urónico como el glucuronato ó iduronato. Los GAGs son moléculas negativamente cargadas con una conformación extendida que brinda alta viscosidad a una solución. Los GAGs están principalmente ubicados en la superficie de las células o en la matriz extracelular (MEC). Los GAGs específicos de significancia fisiológica son el ácido hialurónico, dermatan sulfato, condroitin sulfato, heparina, heparan sulfato y queratan sulfato.

Proteoglicanos. La mayoría de los GAGs en el cuerpo están unidos a proteínas centrales y así forman proteoglicanos (también conocidos como mucopolisacáridos). Estos GAGs se extienden perpendicularmente desde el centro como una estructura tipo cepillo. La unión de los GAGs a la proteína central involucra un trisacárido específico compuesto de dos residuos de galactosa y un residuo de xilosa (GAG–GalGalXyl–O–CH2–proteina). El trisacárido de unión está acoplado a la proteína central a través de una unión O-glicosídica a un residuo S en la proteína. Algunas formas de queratan sulfatos están unidos a la proteína central a través de una unión N-asparaginil. Las proteínas centrales de los proteoglicanos son ricas en residuos S y T lo cual permite la adhesión de múltiples GAG.

Dadas la abundancia y la heterogeneidad estructural de los proteoglucanos, parece improbable que su función en la matriz extracelular se vea limitada a generar un espacio hidratado alrededor y entre las células. Por ejemplo, sus cadenas de GAG pueden formar geles de poro y densidad de carga variables, por lo que podrían intervenir como filtro selectivo en la regulación del tráfico de moléculas y de células, seleccionándolas en función de su tamaño, de su carga o de ambas cosas a la vez.

ii) Biosintesís de colágena.

La colágena se origina por una proteína precursora llamada tropocolágena, está formado por tres cadenas polipeptídicas llamadas cadenas alfa (no hélices alfa). Cada cadena α está constituida por un polipéptido, formado por una repetición en tándem de tres aminoácidos siendo muy ricas en prolina o hidroxiprolina y glicina, las cuales son fundamentales en la formación de la superhélice.

La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte de la colágena es la 4-trans-OH-L-prolina. La prolina estabiliza la conformación helicoidal en cada una de sus cadenas α; la glicina, sin embargo, se sitúa ocupando un lugar cada tres residuos localizándose a lo largo de la región central, favorece el empaquetamiento de las tres cadenas α y es necesaria para la formación de la superhélice de la colágena.

Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi; parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice. Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágena son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágena asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágena.

La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolágena a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla. Las fibras de colágena forman estructuras que resisten las fuerzas de tracción. Su diámetro en los diferentes tejidos es muy variable y su organización también; en la piel de los mamíferos están organizadas como cestos de mimbre, lo que permite la oposición a las tracciones ejercidas desde múltiples direcciones. En los tendones lo están en haces paralelos que se alinean a lo largo del eje principal de tracción. En el tejido óseo adulto y en la córnea se disponen en láminas delgadas y superpuestas, paralelas entre sí, mientras las fibras forman ángulo recto con las de las capas adyacentes.

Las células interactúan con la matriz extracelular tanto mecánica como químicamente, lo que produce notables efectos sobre la arquitectura tisular. Así, distintas fuerzas actúan sobre las fibrillas de colágena que se han secretado, ejerciendo tracciones y desplazamientos sobre ellas, lo que provoca su compactación y su estiramiento.

Esquema de la síntesís de fibras de colágena.

i) Matriz extracelular de tejidos animales.

Los tejidos no están formados sólo por células. Una buena parte de su volumen lo constituye el espacio extracelular, el cual está ocupado por la matriz extracelular que  está compuesta por polisacáridos y proteínas muy diversos, secretados y ensamblados localmente formando una compleja red que se encuentra en íntima asociación con la superficie de la célula que la produce.

Tejido conjuntivo.

En este tejido, habitualmente la matriz es más abundante que las células, a las que rodea completamente determinando las propiedades físicas del tejido. Los tejidos conjuntivos constituyen el esqueleto arquitectónico del cuerpo de los vertebrados, aunque la masa presente en los diferentes órganos varíe considerablemente: desde la piel al hueso, en los que es el principal componente, hasta el cerebro y la médula espinal, en los que constituye un componente minoritario.

Las variaciones en cuanto a la participación relativa de los diferentes tipos de macromoléculas de la matriz, y en cuanto a sus patrones de organización en el contexto de la matriz extracelular, dan lugar a una gran diversidad de formas, cada una adaptada a los requerimientos funcionales de cada tejido en particular. La matriz puede calcificarse, formando estructuras duras como en el hueso o el diente, ser transparente, como en la córnea, o constituir organizaciones semejantes a tensores, las cuales dan a los tendones su gran resistencia a la tracción. En la interfase entre un epitelio y un tejido conjuntivo, la matriz forma una lámina basal  que juega un importante papel en el control del comportamiento celular.

la matriz desempeña un papel activo importante y complejo en la regulación del comportamiento de las células que están en contacto con ella, afectando a su desarrollo, su migración, su proliferación, su forma y su función.

En el tejido conjuntivo la matriz extracelular es muy abundante, mientras que las celulas estan un poco representadas. La matriz es rica en polímeros, principalmente colágenasas, siendo la responsable principal de la respuesta a las tensiones a las que esta sujeto el tejido.

b. Matriz extracelular

• En la mayoría de los organismos pluricelulares, las celulas se organizan en conjuntos cooperativos denominados tejidos, que, a su vez, se asocian formando grandes unidades funcionales denominadas órganos.
• Las células contactan, generalmente con una compleja red de macromoléculas secretadas, denominadas matriz extacelular.
• Esta participa en el mantenimiento de la estructura tisular y en los animales posee una organización reticular mediante la cual las células pueden migrar e interaccionar.
• Constituye un conjunto de macromoléculas, localizadas por fuera de las células, que en conjunto forman el ecosistema donde la célula realiza sus funciones vitales: multiplicación, preservación, procesos bioquímicos y fisiopatológicos indispensables para la supervivencia de los tejidos vitales de los organismos vivos de las diferentes especies.

Matriz Extracelular

iii) Uniones Comunicantes.

• Son las que permiten el intercambio de nutrientes y moléculas señalizadoras pudiendo coordinar las actividades de las células.
• Son mediadores químicos entre las células. Contienen una distribución en forma de disco de partículas poco distanciadas y alineadas en el espacio intracelular.
• Forman conductos o canales que servirían como puentes permitiendo el intercambio de moléculas entre las células.
• Gran importancia en el regulamiento del crecimiento y de la diferenciación de grandes grupos de células durante el desarrollo embrionario.
• Sirven para trasmitir las señales eléctricas, sin la mediación de un neurotransmisor o sustancia mensajera.
•  Esta relacionada con los iones de calcio en el interior de la célula, ya que a la elevada concentración de estos iones, impediría la capacidad de los tejidos para repararse después de una lesión o una herida.